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Le repliement et la liaison des protéines peuvent être simulés à l'aide de techniques telles que la mécanique moléculaire, la dynamique moléculaire et la méthode de Monte-Carlo, qui bénéficient de plus en plus des architectures informatiques parallèles et du calcul distribué, comme le projet Folding@home ou la modélisation moléculaire sur processeur graphique. Le repliement de petits domaines protéiques en hélice α, comme la coiffe de la villine et la protéine accessoire du VIH ont été simulées in silico avec succès, et les méthodes hybrides qui combinent la dynamique moléculaire standard avec des éléments de mécanique quantique ont permis l'exploration des états électroniques des rhodopsines.
Sources : fr.wikipedia.org
== Phénotype == Le plan de fabrication des protéines dépend donc en premier lieu du gène. Or les séquences des gènes ne sont pas strictement identiques d'un individu à l'autre. De plus, dans le cas des êtres vivants diploïdes, il existe deux exemplaires de chaque gène. Et ces deux exemplaires ne sont pas nécessairement identiques. Un gène existe donc en plusieurs versions d'un individu à l'autre et parfois chez un même individu. Ces différentes versions sont appelées allèles. L'ensemble des allèles d'un individu forme le génotype. Puisque les gènes existent en plusieurs versions, les protéines vont également exister en différentes versions. Ces différentes versions de protéines vont provoquer des différences d'un individu à l'autre : tel individu aura les yeux bleus mais tel autre aura les yeux noirs, etc. Ces caractéristiques, visibles ou non, propres à chaque individu sont appelées le phénotype. Chez un même individu, un groupe de protéines à séquence similaire et fonction identique est dit isoforme. Les isoformes peuvent être le résultat de l'épissage alternatif d'un même gène, l'expression de plusieurs allèles d'un gène, ou encore la présence de plusieurs gènes homologues dans le génome.
Sources : fr.wikipedia.org
== Évolution == Au cours de l'évolution, les accumulations de mutations ont fait diverger les gènes au sein des espèces et entre espèces. De là provient la diversité des protéines qui leur sont associées. On peut toutefois définir des familles de protéines, elles-mêmes correspondant à des familles de gènes. Ainsi, dans une espèce peuvent coexister des gènes, et par conséquent des protéines, très similaires formant une famille. Deux espèces proches ont de fortes chances d'avoir des représentants de même famille de protéines. On parle d'homologie entre protéines lorsque différentes protéines ont une origine commune, un gène ancestral commun. La comparaison des séquences de protéines permet de mettre en évidence le degré de « parenté » entre différentes protéines, on parle ici de similarité de séquence. La fonction des protéines peut diverger au fur et à mesure que la similarité diminue, donnant ainsi naissance à des familles de protéines ayant une origine commune mais ayant des fonctions différentes. L'analyse des séquences et des structures de protéine a permis de constater que beaucoup s'organisaient en domaines, c'est-à-dire en parties acquérant une structure et remplissant une fonction spécifique. L'existence de protéines à plusieurs domaines peut être le résultat de la recombinaison en un gène unique de plusieurs gènes originellement individuels, et réciproquement des protéines composés d'un unique domaine peuvent être le fruit de la séparation en plusieurs gènes d'un gène originellement codant une protéine à plusieurs domaines.
Sources : fr.wikipedia.org
== Alimentation humaine == Lors de la digestion, à partir de l'estomac les protéines d'origine végétale, bactérienne, fongique ou animale sont désagrégées (hydrolysées) par des protéases ; découpées en polypeptides et ensuite en acides aminés utiles pour l'organisme, y compris en acides aminés essentiels (que l'organisme ne peut pas synthétiser). Le pepsinogène est converti en pepsine au contact de l'acide chlorhydrique stomacal. La pepsine est la seule enzyme protéolytique qui digère le collagène, la principale protéine du tissu conjonctif. La digestion des protéines a surtout lieu dans le duodénum. Elles sont principalement absorbées quand elles arrivent dans le jéjunum et seules 1 % des protéines ingérées se retrouvent dans les fèces. Certains acides aminés restent dans les cellules épithéliales de l'intestin, utilisés pour la biosynthèse de nouvelles protéines, y compris des protéines intestinales constamment digérées, recyclées et absorbées par l'intestin grêle. La digestibilité des protéines varie considérablement selon leur nature et la préparation de l'aliment.
Sources : fr.wikipedia.org
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La recherche sur Aod 9604 repose surtout sur des travaux de laboratoire et des modèles animaux ; les données cliniques varient selon la substance.
La pureté et l'analyse (HPLC, spectrométrie de masse), une reconstitution correcte et un stockage adapté sont déterminants.%!(EXTRA string=Aod 9604)
Tous les mécanismes ne sont pas démontrés et une étude isolée ne fait pas une preuve globale. Les questions ouvertes sont signalées comme telles.%!(EXTRA string=Aod 9604)